fa بررسی تغییر ساختار پروتئین آلبومین سرم انسانی دراثر باقی ماندن سم دیازینون روی مواد غذایی علوم پایه Basic Sciences پژوهشي اصیل Original Atricle <p>&nbsp;<strong> زمینه و هدف: </strong>آلبومین سرم انسانی (HSA) یک پروتئین محلول در خون است که می ‌ تواند به مولکول ‌ های کوچک (نظیر سم ‌ ها و داروها) متصل شده و آن ‌ ها را به جریان گردش خون منتقل کند.</p> <p>&nbsp;<strong> مواد و روش </strong>‌ <strong>ها: </strong>طیف سنجی فرابنفش &ndash; مرئی برای مشخص کردن ویژگی ‌ های پیوند آلبومین سرم انسانی با دیازینون (سم ارگانوفسفره) و روش طیف سنجی تبدیل فوریه مادون قرمز (FT-IR) برای بررسی تغییرات ساختار دوم پروتئین در سطح مولکولی و تحت شرایط فیزیولوژی، در روز اول و سی و پنجم استفاده شدند.</p> <p>&nbsp;<strong> یافته </strong>‌ <strong>ها: </strong>مقدار ثابت پیوندی اتصال ( M^-1 10⁴ ^{^{367/3 <i>K_Diazinon-HSA = ) براساس داده ‌های طیف سنجی فرابنفش - مرئی به دست آمد. در FT-IR ، کاهش ساختار &alpha-Helix برای روز اول از 97/53 درصد بود. به 88/51 درصد سایر ساختارها نظیر Turns ، &szlig;&ndash;Sh eet ، &szlig;&ndash;anti و r-coils به ترتیب از 49/8 درصد به 21/10 درصد، 94/13 درصد به 81/14 درصد، 2/8 درصد به 25/8 درصد و 4/15 درصد به 24/17 درصد افزایش یافتند. برای روز سی و پنج، ساختارهای &alpha-Helixes ، Turns ، &szlig;-Sheet ، &beta- anti و r-coils به ترتیب از 7/56 درصد به 11/47 درصد، 3/25 درصد به 75/29 درصد، 93/6 درصد به 94/10 درصد، 2 درصد به 83/2 درصد و08/9 درصد به 86/10 درصد تغییرکردند . </i>}}</p> <p>^{^{<i>&nbsp;<strong> نتیجه </strong>‌ <strong>گیری: </strong>از آن ‌ جایی که محتوای ساختار دوم پروتئین ارتباط نزدیکی با فعالیت بیولوژیکی آن دارد، بنابراین کاهش ساختار &alpha-Helix و افزایش &beta-sheet در غلظت ‌ های بالای دیازینون به معنی کاهش فعالیت بیولوژیکی HSA است . نتایج ما بیان می ‌ کنند که دیازینون پیوند نسبتاً خوبی با HSA دارد و تغییرات قابل توجهی در ساختارهای متنوع دوم ایجاد می ‌کند که احتمالأ سبب واسرشتگی پروتئین به خصوص نمونه ‌ های روز سی و پنج می ‌ شود. </i>}}</p> <p><font face="times new roman,times,serif">&nbsp;<strong><i> Background: </i></strong><i>Human serum albumin (HSA) is a soluble blood protein which can bind to small molecules (such as drugs and toxins) and transfer them within the blood circulation. </i></font></p> <p><i><font face="times new roman,times,serif">&nbsp;<strong><i> Materials and Methods: </i></strong>UV-Vis spectroscopy and FT-IR methods were used to characterize the binding properties of HSA with diazinon(the toxin of organophosphate) and to investigate the changes of protein secondary structure, respectively, in molecular level under physiological condition in two times of first and thirty five days . </font></i></p> <p><i><font face="times new roman,times,serif">&nbsp;<strong><i> Results: </i></strong>The binding constant (K_Diazinon-HSA = 3.367 ) was have been calculated based UV-Vis spectroscopy data. In FT-IR method, the proportion of decrease in percentage of &alpha-Helix on the first day was 53.97% to 51.88%, other secondary structures increased, such as Turns from 8.49% to10.21%, &szlig;-Sheet from 13.94% to 14.81%, &beta-anti from 8.2% to %8.25 and r-coils from 15.4% to % 17.24. These changes for &alpha-Helixes, Turns, &szlig;-Sheet, &beta- anti and random r-coils after thirty five days were 56.7% to 47.11%, 25.3% to 29.75%, 6.93% to 10.94%, 2% to 2.83% and 9.08% to 10.86%, respectively. </font></i></p> <p><i><font face="times new roman,times,serif"><strong><i>Conclusion: </i></strong>Since the content of protein secondary structure relates closely with its biological activity, therefore, a decrease in &alpha-helix and increase in &beta-sheet structure in the presence of diazinon at high concentration means the decrease of HSA biological activity. Our results suggest that diazinon has a relatively good binding with HSA and it could cause considerable changes in various secondary structures and likely is indicative of a unfolding of protein especially for the samples in thirty five days .</font> </i></p> دیازینون, FT-IR, آلبومین سرم انسانی, طیف سنجی فرابنفش – مرئی Diazinon, FT-IR, Human serum albumin, UV-Vis spectroscopy 92 101 http://jams.arakmu.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-3519-1&slc_lang=fa&sid=1 Shahrzad Hadichegeni شهرزاد هادی چگنی sharzadhadi@yahoo.com 4600319475328460068011 4600319475328460068011 Yes Department of Biophysics, Islamic Azad University, Science and Research Branch, Tehran, Iran گروه بیوفیزیک، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد علوم تحقیقات تهران ، تهران، ایران Bahram Goliaei بهرام گلیایی Goliaei@ibb.ut.ac.ir 4600319475328460068012 4600319475328460068012 No Department of Biophysics, Institute of Biochemistry and Biophysics (IBB), Tehran University, Tehran, Iran گروه بیوفیزیک، مرکز بیوفیزیک و بیوشیمی، دانشگاه تهران، تهران، ایران Mehrdad HSAhemi مهرداد هاشمی mtaghizadeh@ut.ac.ir 4600319475328460068013 4600319475328460068013 No Department of Medical Genetics, Medical Sciences University, Central Tehran Branch, Tehran, Iran گروه ژنتیک پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی واحدتهران مرکز، تهران، ایران